효소 식품
효소 식품에서 말하는 효소는 실제 효소와는 뭔가 다른 의미로 변질된 것이다. 사실상 과학적 지식이 부족한 대중들에게 무언가 팔아먹기 위해서 그럴듯하게 포장한 식품들이 매우 많다. 게다가 발효식품들은 산성인데, 알칼리성이라고 사기를 친다. 알칼리성과 알칼리성 식품은 다르다.
효소 함유 식품은 효소의 기능을 통해 음식물이 흡수되기 용이한 형태로 전환시킴으로써 영양소의 흡수를 촉진시키는 작용을 한다. 또한 효소와 식이섬유는 장의 연동운동을 촉진하여 배변을 도움으로써 변비를 호전시킨다. 즉 효소가 직접 작용하는 것은 음식의 소화, 흡수, 배설을 도와주는 정도가 끝이다. 소화기 계통의 질병이 아닌 다른 것을 치료한다고 말한다면 이는 분명한 사이비 약팔이라고 보면 된다. 예를 들면 이런 것. 혈액 순환이 어쩌고 하는 거 보면 이건 헛소리가 맞다. 그리고 효소는 일반인의 몸에서 부족할 수가 없다. 만약 효소가 부족하다면 그 사람은 이미 정상이 아닐 가능성이 높다.
효소 제품이 식품의약품안전처의 '건강기능식품' 목록에 포함되었던 적이 있다. 2004년에서 2007년까지 당시 식약청에서 건강기능식품류의 효능을 재평가했다. 이 과정에서 효소, 로열젤리 등은 제조사들이 효능을 입증하지 못했으나, 이들 원료를 당장 빼버리면 기업 경영에 큰 타격이 갈 수 있다는 이유로 2009년 연말까지 입증 기간을 넉넉히 주었다.# 그리고 2009년 연말이 왔으나 입증에 실패하여 2010년부터 제외되었다.# 하지만 여전히 알다시피, 건강기능식품 관련 내용만 쏙 뺀 채로 광고에는 온갖 내용을 다 붙여 말하고 있다. 비슷한 이야기인 음이온 관련한 내용과 비슷한 편이다.
또 식약처에서는 효소 식품을 식품에 효소를 다량 함유하게 한 것으로 정의하고 있다. 그냥 효소를 통째로 갖다 파는 경우도 있는데, 이는 그냥 효소지, 효소 식품은 아니다. 효소를 팔든 효소 식품을 팔든 둘 다 효과가 없다. 하술하듯 설탕 절임(청)을 효소로 둔갑시켜서 파는 경우도 있다. 종편 등의 건강 프로에 나오는 '효소 식품'은 전부 다 사실 설탕 절임이다. 그런데 이젠 시중의 요리책(전문 요리사가 아닌 개인 요리연구가 아니면 블로거들의 책)까지 "효소발효액"을 청과 별도로 분류한다.하도 욕을 먹었는지 자막은 청으로 넣는 경우가 많다.
사람은 효소를 직접 먹는다고 건강해지지는 않는다. 물론 효소가 생체활동의 필수요소이긴 하지만, 그걸 먹는다고 많이 확보되는 게 아니기 때문이다. 효소 식품이라는 것은 결국 단백질 덩어리이고, 이걸 먹으면 결국 위, 창자에서 단백질의 펩타이드 구조가 갈기갈기 찢어져서 흡수된다. 즉, 효소를 먹으나 지나가던 벌레를 먹으나 그저 훌륭한 단백질 공급원인 것이다. 게다가 이런 논리를 극단적으로 가져가면 피가 부족한 사람은 피를 마시면 되고 피부 조직이 비정상인 사람은 다른 사람의 피부 조직을 먹으면 된다는 결론이 나온다. 말도 안 되는 논리인 셈.
간단한 요약.
효소를 만병통치약으로 믿는 사람들은 이렇게 생각한다.
효소는 우리 몸의 필수요소이다.
그러니까 효소를 많이 먹으면 몸에 좋겠지?
그러니까 배양해서 먹자!(…)
게다가 이름이 비슷하다는 이유로 효모까지 비슷한 취급을 받고 있다. 당장에 효모는 빵에도 있는데 효모배양액 막걸리 어쩌고 하는 것을 홈쇼핑 등지에서 버젓이 팔고 있다. 효모도 위에 들어가면 그냥 죽는다. 피부에 정착할 수는 있다. 사타구니가 까맣게 되는 현상의 원인
한편, 이러한 비판에 대하여 감기, 타박상, 염좌 등에 흔하게 처방되던 몇몇 소염효소제의 효능이나, 위에서 파괴되지 않고 소화관을 통해 체내로 들어와도 기능을 하는 단백질이 일부 있다는 점을 들어 효소식품의 효과가 있을 수 있다고 반박하기도 한다. 문제는 한국에서 흔하게 쓰인 소염효소제의 과학적 근거가 빈약하다는 것이다. 경구 투여시 소화관에서 얼마나 흡수되어 어떤 혈중 농도를 보이며, 그로 인한 실제 효과가 어느 정도 되는가에 대한 연구가 거의 없어서 임상재평가 중이다. 실제로 소염효소제는 해외에서 경구용으로는 이미 퇴출되었으며, 스트렙토키나아제를 사용해도 정맥 주사를 통해 투여한다.
비유하자면, 약이 병을 치료한다는 명제만을 가지고 집에 있는 약을 마구 꺼내 먹는 것과 비슷하다. 주사제인제 관장약인지 무슨 질병에 얼마나 쓰이는 약인지는 얼마나 써야하는지는 관심이 없고 그냥 몸에 넣는 것이라고 볼 수 있다
사기 행위
전형적인 허위광고, 유사과학 식품 중 하나. 인터넷 쇼핑에서 효소식품으로 검색하면 냅다 효소를 갖다 파는 사람도 있기는 하지만, 종편 등의 방송에서 효소라고 부르는 것들은 대부분 꿀 설탕에 과일이나 채소를 오랫동안 담가놨다가 먹는 것인데, 그건 그냥 매실청같은 과일청이다. 영어로 하면 시럽. 설탕에 절여졌기 때문에 효소로 인한 발효는 커녕, 당절임 특성상 영양학적으로도 만병통치약과는 거리가 있다. 과일이나 채소를 다량의 설탕에 담가두면 중, 고등학교 과학시간에 배우는 확산 현상으로 과실 내부의 성분이 외부로 이동하기 때문에 결과적으로 과일 향이 나면서 달달하고 걸쭉한 액체가 만들어진다. 그래서 실제로 매실 말고도 다른 각 과일, 채소 고유의 효능이나 성분이 확산 현상과 함께 빠져나오는 경우는 흔하다. 애초에 저 과정이 일종의 추출 과정이라고 볼 수 있기 때문에 과일이나 채소의 성분이 청에 많이 함유되는 것도 이상하지 않다.
과일과 설탕으로 만드는 것이니 당연히 당 덩어리다만, 이렇게 만들어서 먹으면 그냥 먹기엔 너무 신 매실, 유자, 모과 등을 달달하고 맛있게 먹을 수 있다. 물론 종편에서 선전하는 만병통치약은 아니지만 매실청은 잘 알려진 것처럼 탈 났을 때 먹으면 좋으며, 음식에 설탕 대신 조미료로 쓰면 은은한 과일향이 더해지면서 색다른 요리를 만들 수도 있다. 시원하게 보관해 놨다가 물에 타 마시면 여름철 음료수로도 좋다.
다만 문제라면, 저걸 효소에다 밥을 준다고 표현하면서 대놓고 설탕치는 약팔이들도 많다.
당 섭취 측면에서 보면 절대 건강에 좋은 음식이 아니다. 매실청의 경우(당연히 이걸 매실효소라고 부르는 경우도 많다.) 집에서 만든 매실청 100g 당 당류 함량은 평균 49.6g, 시중에 판매하는 매실청 100g 당 당류 함량은 평균 57.2g 정도 된다. 물을 1대 4 비율로 희석해 매실음료(200ml)를 만든다고 가정하면 이 안에 들어가는 당류는 20~23g 수준이다. 두 번 정도 먹으면 WHO권장 당 섭취량을 가볍게 채울 수 있다. # 콜라의 당분 함량은 100㎖당 10.8g정도 되니, 콜라를 들이키는거나 매실청을 먹는거나 둘 다 비슷한 수준의 당분을 섭취하게 되는 것이다. 효소식품을 몸에 좋다고 믿는 사람들의 경우 콜라는 건강에 나쁘지만 효소는 몸에 좋다고 생각하는 경우가 대다수인데, 건강에 좋다는 이유로 당침출액을 정기적으로 복용하게 되면 탄산음료를 입에 달고 사는 수준으로 당분 섭취량이 많아져 인슐린 저항성이 증가할 위험이 있다는 것을 인지하여야 한다. 당뇨를 가지고 있는 사람이 효소가 몸에 좋다고 먹었다가 혈당조절에 실패한 사례들이 있다.
사실 이런 식품을 효소라고 부르는 용법은 일본에서 들어온 것인데, 정확히 말하면 효소주스(酵素ジュース)라고 부르며 일본에서도 유사과학이라고 싫어하는 사람들 역시 많다.
한창 유행했었을 때, 1학년 신입생들을 대상으로 대학교 생물학, 미생물학, 식품화학 계열 교수들이 효소식품의 허구성을 무진장 씹어댔다.
효소식품, 발효식품
효소식품과 발효식품은 엄연히 다르다. 하지만 둘의 차이를 명확히 아는 사람은 드물다. 예컨대 청국장은 콩을 발효시킨 발효식품이지만 청국장의 효소를 추출해 가루로 만든 청국장가루는 효소식품이다.
효소식품은 콩, 보리, 현미 등 곡류나 과채류에 미생물을 배양한 뒤 미생물이 생산한 효소를 보존하면서 쉽게 먹을 수 있도록 분말이나 캡슐형태로 가공한 건강기능식품이다. 소화에 어느 정도 도움을 준다. 쉽게 청국장가루‧메주가루를 생각하면 된다.
발효식품은 재료에 젖산균이나 효모 같은 미생물을 넣고 숙성시켜 새롭게 만들어진 음식이다. 미생물이 생산한 효소는 재료 자체의 성질을 변화시켜 독특한 맛과 향을 갖게 하고 소화를 잘되게 한다. 김치, 치즈, 요구르트 등이 대표적이다.
한동하 한의학박사(한동하한의원 원장)는 “효소식품과 발효식품은 소화에 어느 정도 도움이 되지만 나이 들면서 부족해지는 몸속 효소까지 보충할 수는 없다”며 “효소식품은 먹어도 혈관이나 근육으로 흡수되지 않고 위장관에서 소화될 뿐”이라고 설명했다.
효소
酵素 / Enzyme
촉매의 일종으로, 대부분 아미노산이 중합된 단백질이다. 상당수가 금속 이온과 결합해 있다.
효소는 생물 활동의 핵심으로, 모든 생명활동들엔 이러한 효소가 관여한다. 또 그런 효소는 유전자의 신호를 통해 작용한다.
한 생명체 안에 물질대사가 작동하지 못하면 생명 시스템이 유지될 수 없듯이, 효소도 마찬가지로, 이 수많은 물질대사에 관여하기 때문에 효소가 없을 경우에도 여러가지 이상 증세가 나타나 건강을 악화시킬 수 있다. 사실 우리가 알고 있는 대부분의 단백질이 효소라고 보면 된다.
효소가 필요한 이유는 생물체가 살기 위해 필요한 화학반응을 낮은 온도에서 빠르게 할 수 있게 하기 때문이다. 효소 없이 화학반응을 일으키기 위해서는 오랫동안 기다리거나 온도를 높이면 된다. 그런데 기다린다는 게 조금이 아니라, 어떤 반응은 효소가 없으면 몇 백억 년이 걸리는 경우도 있다. 또한 온도를 높이는 방식도 문제가 있는데, 몸에 불을 붙이면 그게 효소 없이 온도를 높여 유발된 화학반응이다. 이런 식의 화학반응은 에너지가 한꺼번에 나오기 때문에 중간에 손실되는 에너지가 많을 뿐 아니라 위험하다.
반면, 효소를 이용한 화학반응은 에너지가 단계적으로 조금씩 나오도록 조절하여 에너지 이용의 효율성뿐만 아니라 안전성까지 갖추고 있다. 이처럼 효소는 생체활동의 필수요소다. 생체촉매가 없으면 식사 한 끼가 소화되는 데 50년 이상 걸릴지도 모른다. 직관적인 예를 들자면, 당신이 암석을 분쇄하는 일을 해야한다고 치자. 이때 효소란 이를 부술 수 있는 약품이다. 만약 당신에게 이런 도구가 없다면 맨손으로 돌을 부수려다 손만 상하고, 돌이 자연적으로 풍화될 때까지의 영겁의 세월을 기다릴 수 밖에 없다!
이러한 생명체의 효소에 대한 의존성은 거의 모든 생물에서 볼 수 있는 보편적인 것이다. 일반적으로 흔히 볼 수 있는 동/식물은 말할 것도 없으며, 세균도 만들어낸다. 바이러스는 자체적으로는 효소를 만들 수 없고 숙주 세포의 리보솜 등을 이용하여 단백질을 만든다.(바이러스는 숙주에 대한 의존성 때문에 생물과 비생물의 경계에 있다.) 이렇게 만든 효소로 여러 활동을 하는 것이다. 결국 모든 생물 활동에 없어서는 안될 존재다.
효소의 연구는 1700년대 후반으로 거슬러 올라간다. 1785년 이탈리아의 가톨릭 성직자이자 생물학자, 동물학자였던 라차로 스팔라차니(Lazzaro Spallanzani, 1729 ~ 1799)는 새의 위액이 고기를 분해하는 현상을 관찰했다. 그리고 1825년, 독일의 과학자 테오도르 슈반(Theodor Schwann, 1810 ~ 1882)은 새의 위액이 산성 조건에서만 고기를 분해하며, 열을 가하면 그 능력을 잃는 것을 발견했다. 슈반은 이 성분을 펩신이라고 명명했으며, 분해 과정에서 펩신이 소모되지 않는 것으로부터 펩신이 촉매임을 밝혀냈다. 이후 술의 발효과정 또한 효모 안의 효소의 작용 때문임이 밝혀졌으며, 1897년 독일의 에두아르트 부흐너(Eduard Buchner, 1860 ~ 1917)와 한스 에른스트 아우구스트 부흐너 (Hans Ernst August Buchner, 1850 ~ 1902)형제가 효모 추출액도 알코올 발효를 일으킨다는 사실을 발견해 효소가 단백질임을 밝혀냈고, 1907년 노벨상을 수상한다.
많은 효소 연구는 효모를 기반으로 이루어졌다. 효소의 영문명인 엔자임(enzyme)부터가 접두사 en-에 효모를 뜻하는 -zyme이 결합된 형태. 효소라는 이름 자체도 효모에서 유래되었다. 참고로 이 효소라는 이름은 맥주의 나라 독일의 화학자이자 생리학자였던 빌헬름 프리드리히 퀴네(Wilhelm Friedrich Kühne, 1837 ~ 1900)가 처음 사용했다.
DNA - 효소 조절
DNA가 생체 활동을 조절하는 원리 중 하나가 효소 발현을 조절하는 것이다. 유전정보가 잘못되어 비정상적인 효소를 만들거나, 혹은 정상 효소를 만들더라도 그 양이 적절하지 않다면 생체활동에 문제가 생기게 된다. 유전병은 대체로 효소와 관련된 유전정보에 선천적으로 문제가 생긴 것이며, 방사선은 DNA 정보를 교란시켜 효소 정보에 오류가 생기게 유발한다.
일반적인 촉매에 비해 효과 하나는 작살이지만, 주성분이 단백질인지라 열에 약하다. 일반적으로 섭씨 40도만 돼도 버틸 수가 없다! 이외에도 pH 등의 영향을 크게 받는다. 하지만 일부 미생물은 90도가 넘는 고온과 산성환경에서도 활성을 유지하는 극한효소를 갖고 있어 생존하는 경우도 있다. 대표적으로 RNase가 있는데, 이 녀석은 끓였다가 식혀도 활성이 남아있다. 이런 극한효소들은 PCR 등 각종 산업과 연구에 많이 쓰이고 있다.
효소의 이름은 주로 그 기질의 이름과 효소가 일으키는 화학반응을 통해 결정하는데, 인산화(phosphorylation)시키는 효소는 kinase, 분해 효소는 ~ase 등을 붙여 부른다. 이걸 과거 교육과정에서는 아제로 표기했으나, 개정된 교육과정에서는 에이스로 바뀌었다. 일부 상용화된 소화제의 이름이 X아제인 것도 이 때문이다.
효소 구성
주효소
효소의 단백질로 이루어진 부분이며 단백질인 만큼 환경(온도, pH)에 영향을 많이 받는다.
보조인자
보조인자는 효소의 비단백질 부분으로 주효소에 비해 크기가 작으며, 온도와 pH의 영향을 덜 받는다. 보조인자는 금속 이온과 coenzyme(조효소)로 분류된다.이때 보조인자는 보결족이라고 부르며 단백질과 공유결합을 이루어 영구히 결합한다.
조효소
Co-enzyme, CoA
대부분이 유기물이며 비타민등으로 이루어져 있다. 효소 반응시 주효소에 일시적인 결합을 하며, 반응이 끝난 뒤에는 주효소로부터 분리되며 한 종류의 주효소가 여러 종류의 조효소와 결합 되어도 활성화가 유효하다.
메커니즘
효소엔 '활성 부위'라 불리는 특정한 부분을 가지고 있다. 이 활성 부위는 특정 화학적 반응이 일어나는 부분이며, 이 활성 부위의 구조와 화학적 특성이 효소의 특정 기능을 결정한다. 이때 활성 부위는 기질과 결합하여 '효소-기질 복합체'를 형성하는데, 이 과정에서 활성 부위의 구조가 기질과 상호작용하여 화학 반응을 진행할 수 있도록 유도한다.
그리하여 활성 부위에 의해 촉매되는 화학 반응이 일어남으로써, 효소는 기질을 적절한 방식으로 변형시켜 원하는 화학적 변화를 일으킨다.
화학 반응 후, 생성된 생성물은 효소에서 분리되는데, 이때 효소는 변하지 않고 재활용이 되는데, 다시 활성 부위를 노출시켜 새로운 기질과 결합할 수 있게 된다.
하지만 모든 단백질이 그렇듯, 메커니즘의 기본 근간은 DNA다. 이런 효소들도 결국 DNA의 명령과 신호를 통해 작동 여부가 결정된다.
효소 작용
효소의 작용은 아주 다양하고 많지만, 그 중 독특하고 대표적인 예로 인간의 손가락이 있다. 발생학적 관점에서 인간의 손은 중간역학, 배경, 파지발달, 손가락 분화 순으로 일어나는데, 간략하게 접근해서, 손의 원형이 형성 되고 손가락 형성을 지시할 작은 돌기 같은 게 형성이 된다.
이후 손가락이 형성되고 남은 갈퀴들을 제거하는 작업에 들어가는데, 이러한 작업을 리소좀이 담당한다. 리소좀은 세포내 섭취, 세포외 배출을 담당하기 때문이다. 그렇게 남은 갈퀴들을 제거하고 난 뒤 형성된 것이 바로 우리의 손가락이다.
효소 목록
거의 모든 효소는 명칭이 -ase로 끝나며(lipase, kinase 등), 이를 반영해 우리말 명칭도 “-아제”로 끝나도록 만들어졌다.
주의할 점은 그 직전 음절에 모음 ‘아’가 포함되어 있더라도 “제”가 아니라 “아제”로 표기한다는 것이다(예: 리파제 X, 리파아제 O).
이는 “제”(劑)가 “약물”(즉 agent, drug)이라는 의미의 단어이기 때문에, 혼동을 막기 위해 이렇게 정해졌다. 예를 들어 ‘설파타제’, ‘수크라제’ 등으로 표기할 경우 그런 약물이 있는 것으로 오인할 수 있으나 ‘설파타아제’, ‘수크라아제’로 표기할 경우 효소임을 쉽게 알 수 있다.
최근에는 대부분의 효소에 표준 우리말 명칭이 붙여졌기 때문에 ‘키나아제’, ‘트랜스퍼라아제’같은 음차 명칭보다 ‘활성 효소’, ‘전달 효소’ 등의 알기 쉬운 명칭을 사용할 수 있다.
뉴클레이스
디하이드록실레이스
레닌
루비스코
루시페레이스
라이소자임
라이페이스: 중성 지방을 모노글리세리드(글리세롤+지방산)과 지방산 2개로 쪼개는 효소.
말테이스
셀룰레이스
아데닐산고리화효소
아밀레이스(디아스타아제)
트립신
펩신
ATP 합성효소: 미토콘드리아 내부 그리고 엽록체 내부에서 ATP를 만드는 효소. 마치 전화기 같은 생김새를 하고 있다. 막 안쪽과 바깥쪽의 수소 이온 농도의 차이를 이용해, 수소 이온이 ATP synthase를 통과할 때의 에너지를 이용해 ADP에 인산기를 붙여서 ATP를 생성한다. 참고로 synthase와 synthetase가 있는데 둘 다 뭔가를 합성하는 효소지만 synthetase는 ATP를 소모한다.
Na-K ATPase: 세포막에 위치해 ATP에서 얻은 에너지를 이용해 농도기울기를 거슬러 Na 이온을 밖으로 내보내고, K 이온을 안쪽으로 들여보내는 효소이다.
DNA 중합 효소
RNA 중합 효소
DNA 연결 효소/라이게이스
나이트로지네이스: 콩과 식물 뿌리에 기생하는 뿌리혹박테리아가 공기 중의 질소를 사용 가능한 형태로 바꿀 때 사용하는 효소.
수크레이스: 설탕을 포도당과 과당으로 쪼개는 효소.
락테이스: 유당을 분해하는 효소. 대부분은 성인이 되면서 우유를 섭취하는 양이 줄어듦에 따라 점차 사라진다. 이게 없으면 우유에 있는 유당을 분해하지 못하기 때문에 설사를 하게 된다. 이를 유당불내증이라고 한다.
말테이스: 엿당을 두 개의 포도당으로 쪼개는 효소.
베타락타메이스: 페니실린을 개발살내는 효소로 유명하다.
세퍼레이스: 세포분열 과정에서 붙어 있는 두 자매 염색분체들을 분리시켜주는 효소다.
아스코비네이스: 비타민C를 분해하는 효소.
엑소뉴클리에이스
엔도뉴클리에이스
엘라스테이스
옥시데이스: 기질을 산화시키는 효소. 꼭 산소를 얻는것만이 산화가 아니라, 전자나 수소를 잃는 것도 산화이다. 반대 역할을 하는 효소는 위에 있는 리덕테이스.
유레이스: 요소를 가수분해해 이산화 탄소와 암모니아로 만드는 효소.
카탈레이스: 마찬가지로 산화-환원반응을 매개하는 효소.
키티네이스: 키틴을 분해하는 효소.
토포아이소머레이스: DNA를 복제할 때, 앞에서 나선을 풀어갈수록 뒤쪽에서는 더 꼬여서 '양성 초나선'이 생기게 되는데, 이때 이 나선을 풀어주는 효소. 과정은 별거 없고, DNA를 뚝 자른 다름 돌려서 꼬인 것을 풀고 다시 붙인다.
탄산 무수화 효소: 적혈구에 있으며, 이산화 탄소와 물을 반응시켜 탄산을 만드는 효소. 이 방식으로 혈액에서 이산화 탄소를 운반한다.
트랜스퍼레이스: 치환반응을 하는 효소. 치환반응이란 A-B + C → A-C + B 의 형태를 갖는 반응을 말한다.
티아미네이즈: 비타민B1을 분해하는 효소. 익히지 않은 고사리에 많아서 생 고사리 중독 증상 중 하나로 각기병이 나타난다.
프로티네이스: 단백질을 분해하는 효소이다. 단백질이라고 해서 영구적으로 사용할 수 있는 것은 아니고, 낡거나 제 할 일을 다 마친 단백질은 분해된 다음 재활용하게 된다. 혹은 만들어진 단백질에 뭔가 이상이 있을 때 그 단백질을 분해하기도 한다.
헬리케이스: DNA의 이중 나선을 풀어버리는 효소이다.
하이드로제네이스: 수소 분자의 가역적인 산화/환원을 촉매하는 효소. 혐기성 세균에게는 상당히 중요한 녀석이다.
효소
효소(酵素, 영어: enzyme)는 기질과 결합해서 효소-기질 복합체를 형성하여 화학 반응의 활성화 에너지를 낮춤으로써 물질대사의 속도를 증가시키는 생체 촉매이다. 그리고 경우에 따라 속도를 조절하는 생체 보호기능을 수행하기도 한다. 효소는 기질을 생성물로 알려진 다른 분자로 전환시킨다. 세포의 거의 모든 대사 과정은 생명을 유지할 수 있을 만큼의 빠른 속도로 일어나야 하기 때문에 효소 촉매작용을 필요로 한다. 대사 경로는 효소에 의존하여 개별 단계들을 촉매한다. 효소에 대해 연구하는 학문을 효소학이라고 하며, 최근에 유사효소(pseudoenzyme) 분석의 새로운 분야가 성장하여 진화 과정에서 일부 효소가 생물학적 촉매 능력을 상실했다는 것을 알게 되었으며, 이는 종종 유사효소의 아미노산 서열과 특이한 유사촉매(pseudocatalytic) 특성에 기인한다.
효소는 5,000가지 이상의 생화학 반응 유형들을 촉매하는 것으로 알려져 있다. 대부분의 효소들은 단백질이지만, 일부 효소들은 촉매 기능을 가지고 있는 RNA 분자이다. 촉매 기능을 가지고 있는 RNA를 리보자임이라고 한다. 효소의 특이성은 독특한 3차원 구조에서 비롯된다.
다른 촉매들과 마찬가지로, 효소는 화학 반응의 활성화 에너지를 낮춤으로써 반응 속도를 증가시킨다. 어떤 효소들은 기질을 생성물로 전환시키는 것을 수백만 배 더 빨리 일어나게 할 수 있다. 극단적인 예로는 오로티딘 일인산 탈카복실화효소가 있는데, 이 효소는 수백만 년이 걸릴 수 있는 반응을 밀리세컨드 단위로 일어나게 한다. 화학적으로 효소는 다른 촉매들과 같아서 화학 반응에서 소모되지 않으며 반응의 평형을 변화시키지도 않는다. 효소는 훨씬 더 특이적이라는 점에서 대부분의 다른 촉매들과 다르다. 효소의 활성은 다른 분자에 의해 영향을 받을 수 있다. 저해제는 효소의 활성을 감소시키는 분자인 반면, 활성화제는 효소의 활성을 증가시키는 분자이다. 많은 약과 독은 효소 저해제이다. 효소의 활성은 최적 온도와 pH 범위 밖에서 현저하게 감소하며, 많은 효소들은 과도한 열에 노출되면 영구적으로 변성되어 구조와 촉매 특성을 상실하게 된다.
예를 들어 어떤 효소들은 항생제의 합성에 상업적으로 사용된다. 일부 가정용 제품들은 화학 반응의 속도를 높이기 위해 효소를 사용한다. 생물학적 세탁 세제에 들어 있는 효소는 옷에 묻은 단백질, 녹말, 지방의 얼룩을 분해하고, 고기 연화제에 들어 있는 효소는 단백질들을 더 작은 분자들로 분해하여 고기를 씹기 쉽게 만든다.
⑴ 물질대사 : 신체에서 일어나는 모든 화학반응
① 깁스 자유에너지
어떤 물질계가 주위에 대해 가역적으로 유효하게 사용할 수 있는 에너지를 총칭하며, 내부에너지 U의 르장드르 변환으로부터 얻어진다. 쉽게 말하자면, 가지고 있는 에너지 중 실제로 일로 변환될 수 있는 에너지라고 할 수 있다.
여기서 '가역적'은 화학 반응에서 사용하는 가역성과는 조금 다른 개념으로, 쉽게 설명하자면 미소량의 조건 변화만으로도 역반응이 일어날 수 있는 상태를 말한다. 이런 상태는 이론적으로만 존재하며 현실에서는 실현이 불가능하다.
: ΔH - TΔS < 0이면 반응은 자발적
② 생물학에서 ΔH ≒ ΔG로 간주
○ 발열반응(exergonic reaction) : ΔH < 0, 이화작용(catabolism)과 관련
○ 흡열반응(endergonic reaction) : ΔH > 0, 동화작용(anabolism)과 관련
③ 반응이 자발적이라도 활성화에너지(문턱 에너지)가 너무 높으면 반응속도가 느릴 수 있음
④ 활성화에너지
○ 정의 : 반응분자들이 화학반응을 일으키기 위해 필요한 최소한의 에너지
○ 활성화에너지가 낮아지면 반응할 수 있는 분자 수가 증가하여 반응속도 증가
○ 촉매(catalyst) : 반응물인 기질과 결합하여 활성화에너지를 낮춰 반응속도를 증가
○ 효소(enzyme) : 생체 촉매
⑵ 특징
① 특징 1. 기질특이성 : 효소는 자신의 활성부위와 입체구조가 맞는 특정 기질에만 작용하여 반응 촉매
○ 자물쇠·열쇠 모델(lock and key model) : 효소의 활성부위가 기질과 완전히 일치한다는 모델
○ 유도적합 모델(induced fit model) : 효소가 기질과 결합 시 기질에 맞는 완전히 상보적인 구조로 변한다는 모델
○ 1st. 기질의 모양은 효소 활성 부위와 대략적으로 유사
○ 2nd. 기질이 활성부위에 결합 시 효소는 모양이 변하고 화학결합이 압박
○ 3rd. 모양의 변화는 기질을 분해하고 단위체를 방출
○ 유사효소(isozyme, enzyme multiplicity)
○ 같은 생화학 반응에 관여하는 서로 다른 효소
○ 작용하는 세포에 따라 다른 특징을 가짐 (예 : hexokinase, LDH(lactose dehydrogenase))
○ 각각 다른 최종산물에 의해 피드백 조절을 받음, 그 결과 최종산물 종류에 따라 다른 효소가 작용
② 특징 2. 재사용 : 반응 전후 효소의 양은 동일
④ 특징 3. 효소는 반응속도에만 영향을 미칠 뿐 반응열의 크기에 영향을 주지 않음
⑤ 특징 4. 공통조상에서 유래 : 다른 생물들이 같은 효소를 이용하는 경우 ↑
⑶ 효소의 구성
① 효소의 분류 : RNA 효소(ribozyme이라고 함)와 단백질 효소로 구분, 일반적으로 단백질 효소를 지칭
② 활성부위(active site) : 기질(substrate)과 결합하는 부위
③ 전효소(holoenzyme) : 완전한 활성을 나타내는 효소
④ 주효소(apoenzyme) : 전효소 중 단백질 부분
⑤ 보조인자 : 전효소 중 비단백질 부분. 활성부위에 붙어 활성부위를 완성시킴
○ 조효소(coenzyme) : 효소의 활성을 위해 필요한 유기물 분자
○ 예 : 비타민 유도체, NAD+, FAD
○ 무기이온 : Fe2+, Cu2+, Mg2+, Zn2+ 등의 금속 원소
○ 보결족(prosthetic group) : 보조인자 중 효소와 매우 강하게 결합되어 있어 영구적인 결합을 하는 것
○ 포르피린 고리는 보결족을 형성하는 대표적인 화학 구조로 다음과 같은 예가 있음
○ 예 1. 헤모글로빈 헴 그룹 : 포르피린 고리에 Fe2+이 포함된 유기화합물
○ 예 2. 미오글로빈
○ 예 3. 엽록소
○ 예 4. 시토크롬 P450(cytochrome P450, CYP)
⑥ 아밀레이스, 펩신, 라이페이스 등의 가수분해 효소는 대부분 단백질로만 구성돼 있음
⑶ 효소의 촉매 기작
① 산-염기 촉매(acid-base catalysis)
② 공유 촉매(covalent catalysis)
③ 금속 이온 촉매(metal ion catalysis)
④ 정전기적 촉매(electrostatic catalysis)
⑤ 근접과 배향효과(proximity and orientation effects)
⑥ 전이상태 복합체의 차별적 결합(preferential binding of the transition state complex)
⑷ 효소의 작용에 영향을 미치는 요인
① 요인 1. 기질 농도
○ 미카엘리스-멘텐 방정식과 관련
○ 기질의 농도가 증가함에 따라 초기 반응속도가 증가하다가 일정 수준에 이르면 일정해짐
○ 모든 효소가 기질로 포화되면 기질의 농도가 증가해도 초기 반응속도는 더이상 증가하지 않음
② 요인 2. 온도
○ 온도가 높아질수록 활성화에너지 이상의 운동에너지를 가지는 분자수가 증가하여 반응속도 증가
○ 효소가 관여하는 화학반응은 효소가 최적 입체구조를 갖는 최적 온도에서 가장 반응속도가 빠름
○ 최적 온도 이상이 되면 단백질이 열에 의해 비가역적으로 변성되어 온도를 낮추어도 회복되지 않음
③ 요인 3. pH
○ 효소가 관여하는 화학반응은 최적 pH에서 가장 반응속도가 빠름
○ 효소를 구성하는 아미노산 잔기의 하전 상태는 수소 이온의 농도 변화에 따라 달라지므로 최적 pH를 벗어나면 단백질의 알짜 전하를 변화시켜서 정전기적 반발을 일으키고 효소의 입체구조를 변화시킴
○ 예 : 펩신 1.5, 카탈레이스 : 7.6, 트립신 : 7.7, 퓨마레이스 : 7.8, 라이보뉴클리에이스 : 7.8, 아르지네이스 : 9.7
④ 효소의 반응속도 지수
○ 효소 1 유닛(unit) : 1분 동안에 1 μmol의 생성물을 생성할 수 있는 효소의 활성
○ 효소 활성(activity) = 효소 유닛(unit) / 효소의 양(ml)
⑸ 효소의 분류 : IUPAC에 의해 규정. enzyme commission number라고도 함
① EC1 : 산화환원효소(oxidoreductase)
○ 산화환원을 매개하는 효소로 수소, 산소, 전자의 전달 기작이 발생
○ 종류 1. "반응물 + dehydrogenase" (예 : lactose dehydrogenase, alcohol dehydrogenase)
② EC2 : 전이효소(transferase)
○ 메틸기, 아실기, 아미노기 등의 작용기를 다른 물질로 전달
○ 종류 1. "trans + 반응물 + -ase" (예 : 아미노기전이효소(transaminase), 아세틸기전이효소(transacetylase))
○ 종류 2. "반응물 + -kinase" (예 : 육탄당인산화효소(hexokinase))
③ EC3 : 가수분해효소(hydrolase)
○ 가수분해(hydrolysis) 및 탈수축합반응(condensation)에 참여
○ 종류 1. "반응물 + -ase" (예 : protease, peptidase)
④ EC4 : 분해효소(lyase)
○ 기질의 C-C, C-O, C-N, C-S 결합 등을 절단하여 원자단의 첨가나 제거를 촉매
○ 부가반응은 2기질 반응, 탈리반응은 1기질 반응
○ EC4.4 : C-N 분해효소
○ EC4.5 : C-할로겐 분해효소
○ EC4.6 : P-O 분해효소
○ 종류 1. "반응물 + decarboxylase" (예 : pyruvate decarboxylase)
⑤ EC5 : 이성질화효소(isomerase)
○ 물질의 구조를 재배열하는 효소
○ 종류 1. "반응물 + isomerase" (예 : phosphoglucose isomerase)
○ 종류 2. "반응물 + mutase"
⑥ EC6 : 연결효소(ligase)
○ ATP를 사용하여 두 물질 간에 새로운 결합을 형성
○ 종류 1. "반응물 + ligase" (예 : DNA ligase)
⑹ 미카엘리스-멘텐 방정식
⑺ 저해제 : 생체 내에서도 되먹임 억제를 위해 효소 저해 기작이 있으나 저해제와 달리 반응이 가역적
① 비가역적 저해(irreversible inhibition)
○ 예 1. 페니실린(penicillin)
○ 세균의 세포벽(펩티도글리칸) 합성효소(transpeptidase) 저해제
○ 활성부위와 반영구적인 공유결합을 하기 때문에 강력함
○ 예 2. 사린 가스
○ 아세틸콜린 에스터라제의 정상 활성 : 아세틸콜린은 콜린과 아세트산으로 분해. 아세트산은 아세트산 이온과 H+로 해리
○ 1st. 사린 가스가 아세틸콜린 에스터라제의 활성부위에 비가역적으로 결합
○ 2nd. 아세틸콜린↑
○ 3rd. 근육경련, 동공축소, 정신착란, 호흡곤란
② 가역적 저해(reversible inhibition) : 경쟁적 저해, 반경쟁적 저해, 비경쟁적 저해로 구분
○ (주석) 경쟁적, 반경쟁적, 비경쟁적 저해를 말할 때 가역적, 비가역적을 굳이 따지지 않는 경우도 많음
③ 경쟁적 저해(competitive inhibition)
○ 기질과 같은 활성부위를 놓고 효소반응에 경쟁적으로 참가하여 효소반응을 저해
○ 미카엘리스-멘텐 방정식 (참고 ⑹)
○ 활성효소의 형태를 변형시키지 않음
○ 예시
○ 이부프로펜(Ibuprofen) :