완전 단백질
9가지 필수 아미노산을 모두 포함한 단백질
필수 아미노산은 체내에서 만들어지지 않아 식품으로 섭취
.
완전 단백질
특징
신체의 성장과 유지를 효율적으로 돕는 양질의 단백질
식품 예시
소고기, 돼지고기, 닭고기, 생선, 달걀, 우유, 유청 단백질, 피스타치오 등
완전 단백질은 신체의 면역 시스템을 유지하는 항체의 구성 성분
또한, 체중 관리나 근감소증 예방에도 도움
미국 체력관리학회(NSCA)에 따르면 운동을 따로 하지 않는 좌식생활자는 체중당 0.8g의 단백질을 섭취
근육을 키우기 위해서는 근력 운동 종료 후 2시간 내 단백질을 보충하는 것이 좋다. 또한, 3~4시간마다 20~40g의 단백질을 보충하고, 취침 전 최대 30~40g의 카제인을 섭취하는 것도 좋다.
아침에 달걀, 점심-저녁엔 고기?... 완전 단백질 음식은?
필수아미노산이 충분히 있어야 완전 단백질
오늘도 ‘근육 증진’을 위해 단백질 음식을 먹는 사람이 많다. 단백질은 근육 뿐만 아니라 몸속 장기, 뼈, 혈액 등 모든 신체 조직의 성장과 유지에 도움을 준다. 효소, 호르몬, 항체를 구성하는 주요 물질인 동시에 1g 당 4 kcal의 에너지를 만든다. 또 면역세포와 신경전달물질을 구성하며 수분과 산-염기 평형을 유지하는 역할을 한다. 이렇게 중요한 단백질에 대해 다시 알아보자.
얼마나 먹어야 할까?... 체중 kg당 0.8~1.2g 단백질 적당
키에 맞는 이상체중을 기준으로 kg당 0.8~1.2g 단백질 보충이 권장된다. 필요할 경우 kg당 1.5~2 g까지도 섭취할 수 있다(질병관리청 자료). 키가 160cm 여성이라면 이상체중은 52kg 정도다. 이 경우 단백질은 최소 42~62g 사이를 먹는 게 좋다. 키가 170cm 남성의 경우 이상체중은 63kg으로 단백질 섭취량은 50~76g 사이가 적당하다.
아침에 달걀 2개... 점심-저녁에 콩, 두부, 육류, 생선 먹으면?
국가표준식품성분표에서 주요 식품들(100g 당)의 단백질 함량을 살펴보자. 단백질 보충을 위해 많이 먹는 닭가슴살은 22.97g 들어 있다. 생선의 경우 삼치 23.6g, 꽁치 23.3g, 고등어 22.6g, 광어 22.36g, 가자미 22.1g, 연어 20.6g, 명태 17.6g 등이다. 보통 달걀 1개의 무게는 65g 정도이므로, 달걀 1개 반 정도를 먹으면 단백질을 13~14g 정도 섭취할 수 있다. 아침에 달걀을 먹고 점심-저녁에 콩, 두부, 육류, 생선을 추가하면 하루에 필요한 단백질 걱정을 덜 수 있다.
완전 단백질 공급원?... 소고기, 돼지고기, 닭고기, 생선, 달걀, 우유
단백질은 식물성과 동물성으로 구분한다. 음식으로 꼭 섭취해야 하는 필수아미노산이 충분히 들어 있는 완전 단백질 공급원으로는 소고기, 돼지고기, 닭고기 등 육류, 생선, 달걀, 우유 등이 꼽힌다(질병관리청 자료). 식물성 단백질도 필수아미노산이 있으나 몇 가지 종류의 필수아미노산이 양적으로 부족하다. 하나가 모자라면 다른 아미노산의 사용이 제한되므로 모든 필수아미노산이 골고루 있어야 단백질 이용이 원활해진다.
고지방 단백질 음식 주의... 삼겹살, 갈비, 가공육 등
동물성 단백질 가운데 포화지방과 콜레스테롤이 많이 든 식품은 과식을 조심해야 한다. 식물성 단백질이 있는 견과류 역시 지방함량이 높기 때문에 많이 먹지 않는 게 좋다. 예를 들어 호두는 한 줌 정도의 양이 적당하다. 단백질 식품 중 지방이 많은 음식이 흔하다. 고지방의 단백질 음식은 제한해야 한다. 대표적인 고지방 식품으로 삼겹살, 갈비, 소시지 등 가공육 등이 있다.
건강한 체중 조절을 위해서는 건강한 식사가 중요하다. 건강한 식사란 우리 몸에 꼭 필요한 모든 영양소(탄수화물, 단백질, 지방, 비타민, 무기질 등)가 포함된 식사다. 특히 몸속에서 합성할 수 없는 필수 영양소들은 꼭 음식으로 섭취해야 한다. 과식은 금물이다. 열량이 지나치지 않도록 조절해야 건강한 체중을 유지할 수 있다.
9종의 필수아미노산
The 9 Essential Amino Acids
실용 생화학/분자생물학 편람(the Practical Handbook of Biochemistry and Molecular Biology)을 보면 300종 이상의 정말 많은 아미노산이 존재. 그러나 이 중에서, 인간의 생명 유지에 필요한 단백질을 합성하는데 사용되는 아미노산은 20종
단백질은 생명체의 거의 모든 생물학적 과정, 예를 들어, 에너지 생산, 근육 성장, 적절한 면역 체계와 뇌 기능의 유지 등에서 중요한 역할을 담당
이들 중, 11개는 비필수아미노산으로 체내에서 생성될 수 있고, 나머지 9개는 필수아미노산이라고 하는데, 반드시 음식을 통해 섭취
비필수아미노산 vs. 필수아미노산 (Nonessential vs. Essential Amino Acids)
비필수아미노산
알라닌
아르기닌
아스파라긴
아스파르트산
시스테인
글루탐산
글루타민
글리신
프롤린
세린
타이로신
9종의 필수아미노산
히스티딘
이소류신
류신
라이신
메티오닌
페닐알라닌
트레오닌
트립토판
발린
9종의 필수아미노산은 몸에서 어떤 작용
히스티딘 (Histidine)
히스티딘이라는 이름이 익숙하시다면, 아마 이 아미노산이 히스타민(Histamine)의 전구체이기 때문일 것입니다. 히스타민은 알레르기 반응의 중요한 성분으로 널리 알려져 있지만, 염증과정에서 히스타민의 역할은 면역 반응의 중요한 구성 요소이며 적절한 면역 기능을 위해 필요합니다. 흥미롭게도, 히스타민은 또한 성적 흥분에도 역할을 하는데, 이것은 왜 항히스타민제가 성욕을 감소시킬 수 있는지에 대한 이유를 설명합니다.
그러나 히스티딘이 히스타민을 생성하는 일만 하는 것은 아닙니다. 히스티딘은 그 외에도 조직 복구, 헤모글로빈으로 알려진 산소를 운반하는 적혈구의 단백질 합성 뿐만 아니라 신체의 pH의 유지에도 관여합니다. 또한, 연구 결과, 류마티스 관절염이 있는 사람은 혈청 히스티딘 수치가 정상인 사람에 비해 더 낮은데, 이는 자가면역 질환 치료에서 히스티딘의 역할을 반영하는 것으로 보입니다.
게다가, 히스티딘은 중추 신경계의 신경 세포를 보호하는 미엘린 수초(myelin sheaths: 신경 섬유의 축색을 감싸는 피막)을 유지하는 것을 돕고, 방사선과 중금속에 의한 손상으로부터 조직을 보호
히스티딘이 풍부한 식이단백질 공급원
육류
가금류
어류
달걀류
전곡
유제품
콩류
견과류
씨앗류
이소류신 (Isoleucine)
이소류신은 분자의 주사슬(main chain) 또는 골격(backbone)에 부착된 원자들의 짧은 사슬인 분지된 곁가지로 구성된 아미노산들이기 때문에 소위 분지사슬 아미노산(BCAA)이라고 하는 3가지 필수아미노산들 중 하나
히스티딘과 마찬가지로, 이소류신은 헤모글로빈의 필수성분입니다. 뿐만 아니라 이소류신은 혈액 응고와 상처 치유에도 도움이 됩니다. 다른 BCAA들과 마찬가지로, 이소류신은 그 농도가 가장 높은 근육 조직에서 에너지와 혈당 수준을 조절하고 근육 복구를 돕고, 격렬한 운동으로부터 몸을 회복하는데 도움을 줍니다.
이소류신이 풍부한 식이 공급원은 다음과 같습니다.
육류
가금류
어류
달걀류
두부
유제품
스피룰리나
콩과식물
류신 (leucine)
세 개의 BCAA 중 두 번째로 류신은 근육에서 가장 풍부한 필수아미노산으로, 단백질 합성을 촉진하여 근육의 성장과 복구를 촉진합니다. 이소류신과 마찬가지로, 류신은 근육 조직 내에서 근육의 회복과 에너지 생성에 기여하며, 실제로 세포의 에너지 센터인 근육 미토콘드리아 용적을 증가시킵니다.
더욱이, 류신은 뼈 조직의 성장과 복구를 촉진하고, 성장 호르몬 생산과 인슐린 분비를 촉진하며, 상처 치유를 가속화합니다.
류신이 풍부한 식이단백질 공급원.
육류
가금류
어류
달걀류
두부
유제품
콩과식물
호박씨
라이신 (Lysine)
다른 필수아미노산들과 마찬가지로, 라이신(Lysine)은 정상적인 단백질 합성을 위해 필요할 뿐 아니라, 칼슘이 장(intestine)에서 몸 안으로 잘 흡수되는데도 필요합니다. 게다가, 라이신은 항체를 생산하는 면역 체계를 돕고 바이러스로부터 몸을 보호하는데 도움을 줍니다.
라이신은 조직 복구와 콜라겐 합성을 위해서 필요합니다. 콜라겐은 특히 관절 연골, 피부 및 건을 포함한 다양한 유형의 결합 조직을 생성하는 데 필요한 구조단백질입니다. 이러한 이유로 라이신은 동맥벽의 내구력을 유지하는데 도움을 주며, 이는 죽상동맥경화증 예방에 중요합니다.
더욱이, 라이신은 스트레스로 인한 불안과 설사를 감소시키고, 심지어 장 내벽에 항염증 효과를 줌으로써 장을 보호하는 것으로 나타났습니다.
라이신은 대부분의 동물성 단백질에 풍부하지만, 식물성 단백질(특히 곡물)에서는 일반적으로 그 함량이 제한적입니다. 따라서 (식물성 단백질을 섭취할 경우) 단백질 합성을 제한하는 가장 부족한 아미노산이 라이신입니다. 이러한 이유로 채식주의자들, 특히 극단채식주의자들(vegan)은 적절한 라이신 섭취를 확실히 하기 위해 보충제를 선택하거나 식이성 단백질 공급원을 선택할 때 주의해야 합니다.
라이신이 풍부한 식이공급원은 다음과 같습니다.
육류
가금류
정어리
파마산 치즈
두부
호로파
메밀
퀴노아
콩과식물
메티오닌 (Methionine)
메티오닌은 황을 함유한 아미노산으로, 메티오닌 없이는 단백질합성이 시작될 수 없기 때문에 필수아미노산 중에서 고유한 위치를 점합니다. 또한 라이신과 마찬가지로, 메티오닌은 연결조직의 형성에 도움을 줍니다.
또한, 메티오닌은 유황 사슬끼리 연결되도록 함으로써 관절을 튼튼하게 해줍니다. 또한 메티오닌은 항염증, 항산화 및 항통증의 특성이 있어 관절염 증상 완화에 도움이 되는 것으로 나타났습니다.
메티오닌은 또한 미네랄인 셀레늄과 아연의 흡수와 생체이용율을 위해 필수적입니다. 게다가, 납과 수은과 같은 화학 물질의 해독과 배설을 돕고 간의 지방 대사를 돕습니다.
메티오닌이 풍부한 식이공급원은 다음과 같습니다.
육류
가금류
어류
달걀류
유제품
브라질 너트
참깨
브로콜리
양파
페닐알라닌 (Phenylalanine)
페닐알라닌은 많은 단백질과 효소의 구조와 기능에 있어 매우 중요한 구성 요소이지만, 가장 중요한 역할은 비필수아미노산의 하나인 티로신의 전구체입니다. 티로신은 그 자체가 갑상선 호르몬(Thyroid hormone) 뿐만 아니라 다양한 뇌 화학물질로 전환되어, 기분, 초점 및 기타 다양한 인지 기능에 영향을 미칩니다. 이러한 중요한 뇌 화학물질 중에는 도파민, 에피네프린, 노르에피네프린이 포함됩니다.
페닐알라닌은 세 가지 다른 형태인 D-페닐알라닌, L-페닐알라닌, DL-페닐알라닌(DLPA)로 발견됩니다. L-형태는 체내에서 단백질 합성을 위해 사용되는 유형인 반면, D-형태는 합성물질로 L- 형태의 거울상(mirror image)으로 적어도 일부 연구에 따르면 진통제로 작용하는 것으로 보여졌습니다(상반된 연구결과들이 있음에 유의 바람). 짐작 하시겠지만, DL-형태는 L-형태와 D-형태의 혼합물입니다.
페닐알라닌은 주로 신경전달물질 생성과 관련이 있기 때문에 일부 연구에서 우울증, 백반증, 다발성 경화증(MS), 파킨슨병, 주의력 결핍 과잉행동 장애(ADHD), 류마티스 관절염에 유익한 역할을 한다고 제안 되어 왔습니다. 그러나 이 아미노산의 예상된 이점과 관련한 연구의 결과들이 일정하지 않은데, 이는 아마도 사용된 페닐알라닌의 형태가 달라서 인 것으로 보입니다.
뜻밖에도 10,000~15,000명의 아이들 중 약 1명이 페닐케톤뇨증(Phenylketonuria, PKU)라고 불리는 병을 가지고 태어납니다. 이 유전적 장애를 가진 사람들은 페닐알라닌 하이드록실화효소(phenylalanine hydroxylase)를 만드는데 필요한 유전자를 가지지 못하고 태어납니다. 이 효소가 없을 경우, 페닐알라닌 수치는 독성수준으로 증가할 것이고 뇌 손상, 발작, 행동 및 발달 문제를 포함한 심각한 건강 문제로 이어질 수 있습니다.
(PKU질환이 없는)정상인을 위한, 페닐알라닌이 풍부한 식이단백질 공급원은 다음과 같습니다.
육류
가금류
어류
달걀류
파마산치즈
볶은 콩
콩과식물
카뮈
호박씨
트레오닌 (Threonine)
트레오닌은 심혈관계, 면역계, 중추신경계의 기능을 도우며, 근육 조직, 콜라겐, 엘라스틴(피부, 혈관, 건과 같은 탄력적인 결합 조직에서 발견되는 단백질)의 생성에 필요한 세린과 글리신의 전구체입니다.
트레오닌은 또한 튼튼한 뼈와 치아 에나멜을 만드는 것을 돕고, 지방산 대사, 상처 치유 및 간에 지방이 축적되는 것을 예방하는데 도움이 됩니다. 또한, 장누수증후군(leaky gut syndrome)에 영향을 미치는 위장관 점막의 온전성을 유지하기 위해서도 필요합니다.
연구에 따르면 트레오닌은 우울증과 다발성 경화증 치료에도 도움이 될 수 있는 것으로 나타났습니다.
트레오닌이 풍부한 식이단백질 공급원은 다음과 같습니다.
육류
가금류
연어
패류(조개류)
치즈
물냉이
호박씨
트립토판 (Tryptophan)
트립토판은 영유아의 정상적인 성장과 성인의 단백질균형(단백질 합성과 분해 사이의 균형)의 유지에 필수적인 아미노산입니다. 트립토판은 억제성 신경전달물질인 세로토닌 뿐만 아니라 나이아신의 전구체이기도 합니다.
세로토닌은 감정을 조절하고 자존감을 증진시키는 역할 때문에 종종 “행복 화학물질”로 언급되곤 합니다. 그러나 대부분의 세로토닌(약 90%)은 실제로 소화관에서 생성되며, 소화관에서 만약 이 수치가 낮을 경우 과민성 대장 증후군으로 이어질 수 있습니다.
세로토닌은 심혈관 질환, 골다공증 그리고 혈관 수축, 혈관 확장, 기억 및 학습을 포함하는 많은 생리적 및 인지적 기능에도 역할을 하고 있습니다. 세로토닌의 수치가 낮을 경우, 섬유근육통, 불면증, 섭식장애와 같은 다양한 임상적인 상황을 악화시킬 수 있는 것으로 보입니다.
트립토판이 풍부한 음식공급원은 다음과 같습니다.
육류
가금류
참치
달걀류
콩과식물
모짜렐라
오트밀
발린 (Valine)
이소류신 및 류신과 마찬가지로, 세 번째이자 BCAA인 발린은 조직 복구, 근육 대사 및 혈당 조절에 필수적인 아미노산
그것은 또한 정상적인 인지 기능 뿐만 아니라 면역과 중추 신경계의 기능게다가, 발린은 전반적인 건강의 중요한 지표인 신체의 질소 균형을 조절하는데 도움
발린이 풍부한 식이단백질 공급원
육류
가금류
어류
콩
콩과식물
버섯
통곡물
아미노산
Amino Acid
보통 아미노산이라고 하면 단백질을 구성하는 기본적인 성분들이라고 보면 된다. 그러나 단백질의 구성 요소가 아닌 비단백 아미노산이라는 것도 존재한다.
조직의 성장과 유지에 관여한다. 또한 호르몬과 효소, 항체 등의 주요 구성성분이 된다. 각기 고유의 기능을 가지고 있다. 부족하면 성장기 어린이의 성장 지연과 성인의 체중 감소를 유발하고 인체 대사 조절에 영향을 미칠 수 있다.
식물은 광합성 과정에서 합성하고, 동물은 다른 식물이나 동물을 먹어서 얻는다. 구성 원자 중에 질소가 들어가 있는데 식물은 공기 중의 질소 분자를 사용하지는 못한다. 그래서 일부 질소 고정 세균류가 합성하는 암모늄, 질산염, 아질산염 등을 흡수해 사용한다. 그 외에도 번개가 칠 때도 질산염이 합성되며 인간이 만드는 배기가스에도 질소화합물이 섞여 있다.
우리 혀가 필수 영양소인 단백질을 음식 속에서 감지해내기 위해 아미노산을 인식하고 뇌는 우리가 단백질을 섭취하도록 유도하기 때문에, 이게 들어간 것은 대개 맛이 괜찮다.[아미노산계 조미료인 MSG가 대표적. 이래서 그런지 식품첨가물로 많이 들어간다.
종류
단백질을 구성하는 구성 아미노산은 두 종류로 분류할 수 있는데, 체내 합성이 불가능하거나 충분히 합성되지 못하는 필수 아미노산과 체내 합성이 충분히 가능한 비필수 아미노산으로 나뉜다. 비필수 아미노산은 또 다시 불필수 아미노산과 조건적 필수 아미노산으로 나뉜다. 조건적 필수 아미노산은 특정 상황에서는 체내 합성이 제한되어 경우에 따라 필수 아미노산이 되기도 하는 아미노산을 뜻한다.
단백질을 이루지 않는 아미노산은 비단백 아미노산이라고 한다.
구성 아미노산(20종)
필수 아미노산(9종)
비필수 아미노산(11종)
불필수 아미노산(5종)
조건적 필수 아미노산(6종)
비단백 아미노산
구성 아미노산
아미노산의 이름들은 영어 이름의 일부를 따서 3글자로 축약하나, 현대에는 더 줄여서 1글자로 나타내기도 한다.
|
Amino Acid / 아미노산
|
3-Letter
|
1-Letter
|
|
Alanine / 알라닌
|
Ala
|
A
|
|
Arginine / 아르지닌
|
Arg
|
R
|
|
Asparagine / 아스파라진
|
Asn
|
N
|
|
Aspartic acid / 아스파트산
|
Asp
|
D
|
|
Cysteine / 시스테인
|
Cys
|
C
|
|
Glutamic acid / 글루탐산
|
Glu
|
E
|
|
Glutamine / 글루타민
|
Gln
|
Q
|
|
Glycine / 글리신
|
Gly
|
G
|
|
Histidine / 히스티딘
|
His
|
H
|
|
Isoleucine / 아이소류신
|
Ile
|
I
|
|
Leucine / 류신
|
Leu
|
L
|
|
Lysine / 라이신
|
Lys
|
K
|
|
Methionine / 메싸이오닌
|
Met
|
M
|
|
Phenylalanine / 페닐알라닌
|
Phe
|
F
|
|
Proline / 프롤린
|
Pro
|
P
|
|
Serine / 세린
|
Ser
|
S
|
|
Threonine / 트레오닌
|
Thr
|
T
|
|
Tryptophan / 트립토판
|
Trp
|
W
|
|
Tyrosine / 타이로신
|
Tyr
|
Y
|
|
Valine / 발린
|
Val
|
V
|
|
→ 두 번째 염기
|
|
||||
|
↓ 첫 번째 염기(5' 말단)
|
U
|
C
|
A
|
G
|
↓ 세 번째 염기
|
|
U
|
U
C A G |
||||
|
C
|
U
C A G |
||||
|
A
|
U
C A G |
||||
|
G
|
U
C A G |
||||
필수 아미노산
필수 아미노산은 음식을 통해 직접 먹어야 하는 아미노산이다. 비필수 아미노산 중 불필수 아미노산은 체내 합성이 용이한 것을 말하고, 조건적 필수 아미노산은 몸이 정상적인 상태라면 체내 합성이 되지만, 비정상인 상태일 경우 체내 합성이 어려운 것이다.
신체에서 필요한 아미노산은 일반적으로 다른 아미노산으로부터 합성이 가능하다. 단, 필수 아미노산은 신체에서 합성하려면 매우 복잡한 단계를 거쳐야 하거나 합성이 불가능한 것도 있기 때문에 반드시 음식물 등으로 섭취해야 한다. 안 그러면 죽는다.
필수 아미노산은 발린, 류신, 이소류신, 메티오닌, 트레오닌, 라이신, 페닐알라닌, 트립토판의 8종류가 있다. 어린이의 경우 히스티딘과 아르기닌도 필수 아미노산에 추가로 포함된다. 고양이는 타우린이 필수 아미노산에 추가로 포함된다.
사람은 일반적으로 필수 아미노산은 모두 구성 아미노산이지만, 동물은 비단백 아미노산이 필수 아미노산인 경우가 있다. 대표적으로 타우린은 비단백 아미노산이지만 고양이에게는 필수 아미노산이다.
극성 및 산성, 염기성을 통한 구분
산성 아미노산: 글루탐산, 아스파트산
염기성 아미노산: 라이신, 아르기닌, 히스티딘
극성 아미노산: 글루타민, 아스파라긴, 세린, 시스테인, 타이로신, 트레오닌
비극성 아미노산: 글리신, 메싸이오닌, 류신, 이소류신, 알라닌, 페닐알라닌, 발린, 트립토판, 프롤린
비단백 아미노산
비단백 아미노산은 단백질을 이루지는 않지만, 신체 내에서 신호전달물질 혹은 생합성이나 분해 경로 등에 쓰이는 아미노산을 뜻한다. 셀레노메티오닌, 셀레노시스테인, 피롤라이신, GABA, 오르니틴, 시트룰린 등이 있다.
섭취 방법
아미노산은 단백질의 분해산물로서 단백질이 풍부한 식사를 통해 섭취할 수 있으나, 식품의 종류에 따라 단백질을 구성하고 있는 아미노산 종류와 함량이 다르다.
필수아미노산 중 메티오닌은 달걀, 치즈, 닭고기, 생선, 소고기 등에, 류신, 이소류신, 발린은 육류 및 근육류 식품에 많이 함유되어 있다. 라이신은 소고기와 가금류에 많이 들어 있으며, 페닐알라닌은 달걀, 닭고기, 간, 소고기에 많이 들어 있다. 트레오닌은 치즈, 가금류, 어류, 육류 등이, 트립토판은 고단백 식품과 유제품이 좋은 급원이고, 히스티딘도 다른 아미노산과 마찬가지로 육류, 가금류, 생선 등이 주요 급원식품이다.
개개의 아미노산을 보충제의 형태로 섭취하는 것은 아미노산 간의 흡수 경쟁을 유발하여 아미노산 불균형 및 독성 위험을 증가시킬 수 있다.
쇠고기, 닭고기, 유제품 등에 많이 들어있는 유황 함유 아미노산을 지나치게 섭취하면 심혈관 질환과 사망 위험이 높아질 수 있다는 연구 결과가 나왔다.
생체 내 대사
화학 구조
아미노산이라는 이름에서 알 수 있듯, 아미노기(-NH2)와 카복실기(-COOH)기를 모두 가진 분자를 지칭하며, 일반적으로는 두 작용기가 하나의 탄소에 붙어있는 알파-아미노산(HOOC-CH(R)-NH2)을 일컫는다. 때문에 양쪽성 이온이다. 아미노산의 아미노기(-NH2)와 카복실기(-COOH)가 탈수 축합반응을 통해 중합하여 잔뜩 연결된 것이 단백질이며, 이러한 결합(R-C(=O)NHR')을 펩타이드 결합이라 한다. 대충 20가지 종류 정도의 아미노산이 생명체의 기본 구조를 형성하며, 일부 좀 이상하게 생긴 녀석들이 가끔 추가된다. 단, 아미노산이 모두 단백질의 구성 요소인 것은 아니며 단백질을 구성하지 않는 아미노산은 비단백 아미노산이라고 불린다. GABA가 체내에 존재하는 대표적인 비단백 아미노산 중 하나이다. 이렇게 20종류 이외의 아미노산이 존재하지 않는 이유는 폴리펩타이드 사슬을 공격해 구조적 불안정성을 야기하거나, 대사경로에서의 효율성이 떨어지기 때문이다. 생명 탄생 초창기에는 이보다 더 많은 아미노산을 쓰는 생명체가 있었을지도 모른다.
이와 같이 proteogenic α-amino acid가 20종류밖에 존재하지 않는 이유는 밝혀지지 않았으며, 생명과학 기술을 통해 인공적으로 다른 아미노산을 사용하도록 하더라도 별 문제가 생기지 않는다. 일례로 stop codon을 coding하거나 four-base codon을 이용해 단백질에 비천연 아미노산을 도입한 다수의 연구가 존재한다.
이에 대한 이유를 설명하는 흥미로운 가설로 산화 저항성에 관한 것이 있다. 현존하는 단백질의 구조적 특징 대부분은 7-13개의 아미노산만으로 구현 가능하다는 것이 알려져 있으며, 인공적으로 적은 수의 아미노산만을 이용해 단백질을 engineering하더라도 그 기능이 그대로 유지될 수 있음을 보고하는 연구도 존재한다. 이때 비교적 후기에 진화되었으며, 단백질 생산에 비필수적인 아미노산들은 공통적으로 산화되기 쉬워 산소가 풍부했던 과거의 지구 환경에서 세포의 산화 스트레스를 줄임으로써 생존을 도왔을 것이라는 가설을 제시했다. 다만 해당 가설이 널리 합의된 것은 아님을 유의
가장 간단한 아미노산인 카밤산과 글리신을 빼면 모든 아미노산에서 카이랄 탄소가 입체이성질 중심으로 비대칭성을 갖기 때문에, 연결되는 방법에 따라 L형태와 D형태로 나뉜다. (명명법이 좀 여러 가지인데, 시계-반시계방향으로 분자를 돌려서 R/S로 명명하는 법, 통과한 빛이 돌아가는 방향에 따라 d/s로 명명하는 법, 기준 분자인 글리세랄데하이드에 비교해서 D/L로 명명하는 법이 있다.) 생명체의 단백질을 형성하는 아미노산은 거의 모두 L형태이다. 반대로 생명체가 사용하는 탄수화물의 구성요소들은 전부 D형태이다. 우주 어딘가에 이게 거꾸로 된 생태계가 있을지도 모르며, 반물질로 생성된 반생명체보다는 가능성이 높을지도 모른다.
아미노산 중에 방향족 곁사슬을 가진 것으로는 티로신, 트립토판, 페닐알라닌, 히스티딘이 있다. 이 중 트립토판(인돌 고리)과 히스티딘(이미다졸 고리)은 질소가 방향족에 포함되는 헤테로고리 방향족이다.
아미노'산'이지만 정작 진짜 액성이 산성인 것은 곁사슬에 카복실기를 가지고 있는 글루탐산과 아스파르트산 둘뿐이며, 아르기닌, 라이신, 히스티딘은 아예 정반대의 액성을 띤다.
목록
※ 필수 아미노산 8종은 ★로 표기. 단백질 생성 아미노산 20종은 ○로 표기.
감마아미노부탄산
글루타민 (Gln, Q) ○
글루탐산 (Glu, E) ○
글리신 (Gly, G) ○
라이신 (Lys, K) ★○ - 리신이라고도 한다.
류신 (Leu, L) ★○ - 로이친이라고도 한다.
메티오닌 (Met, M) ★○
발린 (Val, V) ★○
세린 (Ser, S) ○
셀레노메티오닌
셀레노시스테인 (Sec, U)
시스테인 (Cys, C) ○
시트룰린
아르기닌 (Arg, R) ☆○ [A]
아스파라긴 (Asn, N) ○
아스파르트산 (Asp, D) ○
알라닌 (Ala, A) ○
오르니틴
이소류신 (Ile, I) ★○
카르니틴
타우린
테아닌
트레오닌 (Thr, T) ★○
트립토판 (Trp, W) ★○
티로신 (Tyr, Y) ○
페닐알라닌 (Phe, F) ★○
프롤린 (Pro, P) ○
피롤라이신 (Pyr, O)
히스티딘 (His, H) ☆○ [A]
비천연 아미노산
인류의 필수 아미노산: 이소류신, 류신, 라이신, 메티오신, 페닐알라닌, 트레오닌, 트립토판, 발린, (아르기닌, 히스티딘)
아미노산의 어원은 놀랍게도 이집트 신화의 신인 아문이다. '암몬의 소금'이라는 별명의 염화암모늄에서 암모니아가 파생되었고, 여기서 또 파생되어 나간 개념이 아미노산이기 때문.
‘반도체 공장’ 하면 떠오르는 것 중 하나가 우주인처럼 온몸을 감싼 특수 의복을 입고 일하는 사람들이다. 반도체 생산 공정에서는 극소량의 먼지도 허용되지 않는다. 먼지는 곧 반도체의 결함을 의미한다. 반도체 공장의 노동자들이 특수 의복을 입는 것도 작업자 몸에서 떨어져 나가는 죽은 피부 세포들이 바로 먼지가 되기 때문이다. 이 죽은 피부 세포는 주로 단백질로 이뤄져 있다.
우리가 음식을 섭취하는 이유는 크게 두 가지다. 하나는 생명을 유지하는 데 필요한 수많은 체내 반응에 사용되는 에너지를 공급하기 위함이다. 탄수화물이 이 역할을 담당하는데 우리가 섭취한 탄수화물은 대부분 에너지로 소모된다. 그래서 탄수화물은 우리가 섭취하는 음식 중에 높은 비중을 차지하지만 체내에서의 비중은 매우 낮다. 음식 섭취의 또 다른 이유는 우리 몸을 구성하는 재료를 공급하기 위함이다. 인체를 구성하는 수많은 종류의 세포와 조직은 주로 단백질로 이뤄져 있다.
우리 몸은 지속적으로 죽은 부분을 버리고 다른 한편으로는 단백질을 이용해 새로운 구조물들을 만들어 낸다. 헤모글로빈이나 케라틴 같은 단백질은 수명이 정해져 있다. 그러므로 일정량의 단백질이 끊임없이 공급돼야 한다. 그래서 성인은 하루에 40~80g 정도의 단백질을 섭취해야 하며 한참 자라는 아이들, 임신부, 보디빌더는 이보다 2배 이상을 섭취해야 한다.
그런데 단백질의 양만큼이나 중요한 것은 단백질 구성 성분이다. 우리 몸의 단백질을 구성하는 데 필요한 아미노산은 20가지인데 이 중 체내에서 합성할 수 없어 먹어서만 얻을 수 있는 아미노산이 있다. 이를 필수아미노산이라 하는데 성인은 8가지, 어린이는 10가지가 알려져 있다. 20가지 아미노산이 일정한 수준 이상 담겨 있는 ‘완전 단백질’ 식품을 먹게 되면 필수아미노산을 모두 충분히 얻게 된다. 우유, 계란, 생선류, 닭고기, 소고기 등이 ‘완전 단백질’ 식품이다.
식물은 대부분 필수아미노산 중 한두 가지가 매우 적은 ‘불완전단백질’을 가지고 있다. 특정 식물, 예를 들어 쌀밥만 먹게 되면 아무리 많이 섭취해도 영양실조에 걸리게 되는 이유다. 그래서 이를 보완하기 위해 콩류를 같이 섭취하면 불완전한 성분을 상호 보완한다.
밀, 쌀, 옥수수에는 리신과 트레오닌이 부족하고, 대두, 완두, 편두 등에는 시스테인과 메티오닌이 부족하기 때문에 둘을 같이 섭취하면 부족한 필수아미노산을 모두 충분히 얻을 수 있다. 그래서 아메리카 대륙 원주민들은 옥수수와 콩을, 카리브해 주변 사람들은 완두와 쌀, 인도는 편두와 쌀, 우리와 중국, 일본에서는 여러 콩으로 만들 수 있는 두부와 쌀 등을 조합해서 섭취했다.
가끔 고기를 못 견디게 먹고 싶을 때가 있고 옛날부터 먹었던 우리 음식을 먹을 때 편안함을 느낀다. 생물학의 측면에서는 생존을 위한 필수아미노산 섭취라는 진화의 과정 때문이다.